肉品热加工其目的不外乎：1. 将肉煮熟，使成为食用并美味芳香；2. 杀灭肉中存在的细菌，病菌，寄生虫，使成为无害；3. 使肉脱水干燥，并灭活其中的酶，以便长久存放；4. 某些灌肠加工时，结合烟熏法，使其别具风味；5. 在肉品罐头加工时，经高压灭菌工序，使能长期保存。但肉在加热过程中伴有外观、风味，以及质地与营养价值的改变、而肌肉蛋白质的改变是它最剧烈的变化，对复杂的蛋白质系统由于加热引起的变化，仅能从分子水平来研究，以下概述之。

几种分离的肌肉蛋白质的变化

肌凝蛋白：热可引起它的亚单位LMM-Fr 1（轻酶解肌珠蛋白）变化，在60°C（pH5.4）其溶解度急剧降低。它在等电点的酸域比较稳定，在碱域pH值加热中其稳定性降低。

肌动蛋白：其单分子球形G - 肌动蛋白在30°与50，C之间起变性，其聚合化微纤维的F - 肌动蛋白在40°及60°C显示热变性。但在肌肉内，肌动蛋白及肌凝蛋白在动物死后发生尸僵的几小时，会联合成肌动肌凝蛋白复合物，因之，就肉的性质而言，肌动肌凝蛋白的热稳定性更有意义。肌动肌凝蛋白于加热到60 ~ 70°C，其SH基显著地不可逆转的增加；但在70 ~ 120℃之间则总SH基反而减少，由于SH基被O₂氧化为SS基之故。

原肌凝蛋白：也在碱域pH值加热时较不稳定，在54°C其螺旋发生热性熔化。

肌肉的酶：如肌凝蛋白与肌动肌凝蛋白ATP - 酶对于热效应的反应是双重的，第一，当温度增加时这些酶裂解ATP的速率也增加；第二，在较高温度中，由于发生不可逆转的变性而致酶被灭活。

肌原纤维蛋白类的变化

肌原纤维蛋白在60℃以上则几乎成为不溶解的，但在55℃即使加热7小时也不致完全失去溶解性。肌肉加热到30 ~ 70℃，SH基增加。温度高于80℃，发生磺基丙胺酸（SH及SS基被氧化）或H₂S分解，致总SH与SS基丧失。H₂S来自蛋白质的SH基，且可因温度上升而呈指数的增加。当肉在加热间，pH值对H₂S生成有强大影响。

发现含脂肪量高的肉在加热时，比之精肉产生更多的H₂S。H₂S形成的机理尚不详，但已知它对肉品的灭菌成严重问题；因为会腐蚀罐头，生成黑顶，发黑及有臭气。H₂S的产生表明肉制品的营养价值降低，因为主要的含硫氨基酸被破坏。-

肌肉组织的加热结果，可致pH上升（开始于约30℃时），在40°及60°C之间增加最大；可能由于开展的肽链的联合致蛋白质疑固。热变性的程度增加则肌肉蛋白质的抗原活性降低，但猪肉加热到90°C，其抗原性并未全部破坏。

肉在45 ~ 60℃加热10小时，由于肌肉组织内的解朊性酶的存在，可致肌原纤维性蛋甶发生一些溶解现象。在120℃长时间（7 ~ 45小时）加热，可使有些已凝固的肌肉蛋白质分解为游离氨基酸与低分子量的肽类。

肉结缔组织蛋白质的变化

在较高的温度中肌肉的胶原变性，起收缩及溶解现象，其程度超过肌原纤维蛋白的变性，肉含有几种结织蛋白质，因热加工而致这些蛋白质的改变有影响于成品的品质。其中最重要者为热不稳定的蛋白——胶原。在约60°C时，筋腱胶原纤维可从原来的长度减缩1/3 ~ 1/4；更高的温度则转变为可溶性明胶。胶原在水中，于较宽的温域内可转化为几乎不可逆转的变性，但慢于快速的皱缩程序。在55'及65°C间溶解度及变性程度的变化最大。

肌肉的内部结织（肌肉膜）占肌肉胶原约74%，和腱胶原不同；在热变性时发生较高的张力，热收缩的温度要比腱胶原高约2-5℃（64.5°C代替62℃）。牛肌肉肌内膜胶原的收缩及部分溶解现象开始于约60℃，并完成于约70℃；而肌外膜结织收缩开始温度为70℃，在则结织完全分裂。

热不仅影响胶原性纤维，且亦影响网状组织；在85℃可见网织纤维的数量减少，而弹性硬蛋白纤维无变化。烧煮后已溶解了的胶原的生成凝胶，对某些产品如罐头火腿有重要性。明胶化的发生分二个步骤，首先或多或少的胶原转化成可溶性明胶，继之，在烧煮时，形成新的螺旋结构。

热引起蛋白质变化对肉嫩度及保水性的关系

肉加热间，肌纤维收缩和肉质变韧及较硬。在烧煮温度增高时，牛肉的变韧有两个不同时期。在40. 及50°C时为第一烧煮期，肉的韧度增进了3 ~ 4倍，继之在65°及75×5发生第二期的更进展的加倍。第一期

关联到肌肉收缩系统的变性，指示剂为肌动肌凝蛋白溶解性的丧失；第二期密切关联到胶原的收缩。这显然引起肌纤维的收缩和挤出肉汁。

在50 ~ 60℃温域中，胶原收缩不发生可感知的变硬反应和胶原溶解化，肉具有最大嫩度。嫩度的增加可归结于结织的收缩和断裂。温域在60°及82°C时，嫩度的变化主要受收缩性蛋白质的凝固作用增加所抑制，而不是胶原性组织的分解，在60°及70℃时肌纤维会突然收缩，系由于结织蛋白质的变化；在70°C以上肌纤维继续缩短，但徐缓。在60℃延长加热的肉的嫩度增进，是由于组织胶原酶的效应。

肉加热时其保水力相当大的降减，且因之析出肉汁，系由于蛋白质的热变性致肌原纤维网织的紧密。保水力的改变密切关联到嫩度变化及组织的硬实，保水力最大降减发生于30°及35°C，为肌原纤维蛋白凝固的温域，相当于韧度曲线的第一期。在50℃时热的致韧效应系由于肌原纤维系的脱水所致，是肌纤维的宽度减少而不是长度缩短。在55°及90°C时有小比例的肉汁析出，部分原因由于结织中的变化致肌纤维缩短所致。

肉嫩度、硬实及保水力的变化出现于两个时期，第一期在30°及50℃，第二期在60°与90℃。

肉加热时肌浆蛋白质的变性和肉色的改变

可溶于纯水或低离子强度的肌肉蛋白质——肌浆蛋白质类，它们的热变性对肉的嫩度与保水力的关系小；但可能对煮熟肉的坚度有关联，因为这类蛋白质的热凝固可形成凝胶。大多数肌浆蛋白在40°及60℃之间凝固，据波夏考（Bol-shakov）等研究，猪肉在低离子强度中可抽出的蛋白质约有85%在60°C沉淀。戴维发现公牛颈部肌肉的肌浆性蛋白质的热变性在约40°到90℃之间。

肌浆性血色蛋白（主要为肌红蛋白）的变化特别重要，因为它决定肉在烧煮时从红色到淡灰棕色的肉色变化。肌肉中的肌红蛋白在约65℃时凝固，且显然和其他肌肉蛋白质共同沉淀。在烧煮肉中血色蛋白主要成为二 - 咪唑复合物，咪唑残基由结合蛋白的组氨酸供给。罗勃斯（Robberts）报道，肌织蛋白因热变性丧失电泳运动性系在75°及88°C之间，可为肉制品热处理的指征。

除出因加热引起血红色素变化外，非酶性变棕反应的梅拉德型（羰基化合物与氨基类的交互反应）变化亦可使肉制品在加热时发生变色。肌肉蛋白质的变棕开始于约90℃，可因热变及加热时间的增加而增进，致肉组织中丧失氨基酸及糖类。另一方面，肉中自然存在的糖类的焦化亦可使肉变棕色、将供制肉粉的原料用酵母或亚硫酸盐移除还原糖类，可防止梅拉德反应，则所得肉粉具有和生肉相同的可利用氨基酸含量与营养价值，梅拉德反应有时多少可赋予肉以悦目的色泽，且也关联到熟肉的风味与芳香。

加热对肉的氨基酸的影响

肉加热中的梅拉德反应和从蛋白质析出H₂S，可致主要氨基酸的丧失，因之降低肉的营养价值。将牛肉在食盐溶液中于100°或120℃加热，可致全部氨基酸有重大减少（2 ~ 28%），尤其是蛋氨酸与胱氨酸。因此，平常烧煮可使肉丧失一些营养价值，但除出含硫氨基酸之外，其它氨基酸的丧失少于10%。高地（Gaudy）报道将肉在湿热中加热到120℃，可使蛋氨酸、胱氨酸、赖氨酸等降减，其它氨基酸则较少。肉在炙烤时，比之沸煮时氨基酸的损失高些，特别是胱氨酸、色氨酸、酪氨酸及谷氨酸，而精氨酸、苏氨酸及天冬酸最稳定。肉在烹调时，比之单纯把肉煮熟时的氨基酸破坏来得高，是由于加入的碳水化合物（糖、面包屑）的不利影响所致。牛肉和蛋及面包屑一起炙烤，比一般炙烤的少含35%赖氨酸。

长时间高温加热，常用于罐头肉品的灭菌，对主要氨基酸有损害，尤其是胱氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸及赖氨酸。牛肉的高温灭菌处理，可致赖氨酸含量减低10 ~ 15%，当有葡萄糖存在时，则丧失90%。且肉蛋白质的消化率可因加热而降低。

挥发性化合物

肉在沸煮、炙烤、煎炸时会生成特异的芳香，这是由于生肉中存在风味组成分或前体；同时不同的风味也得自所用的热导体，例如水或油脂。应用气相色谱分析法已从烧肉的挥发性芳香物质中鉴定出500种以上物质，主要为：碳水类、醇类、酮类、醛类、酸类、酯类、醚类、酚类、吡嗪类、呋喃类、噻唑类、吡咯类、吡啶类及其它等。如肉在加热中焦化，则蛋白质变性并生成一些突变原性物质，它对人类的健康有危害。

[Physical，Chemical and Biological Changes in Food Caused by Thermol Processing]