光合作用和生物固氮是供养人类的两种基本生命过程，对紫细菌反应中心的结构进行的研究结果，曾荣获了诺贝尔奖金；从而极大地提高了人们对光合作用的认识能力。现在，金（Kim）和里斯（Rees）在这期《自然》杂志上，以2.7 ?的分辨率揭示了维涅兰德固氮菌（Azdtobacter Vinelandii）的铜-铁蛋白质固氮酶的结晶学结构。识别了存在于它和光合成反应中心之间的5押相似性（亚级的两种类型；单向的电子转移；隐匿的可还原的基质位点；分离的质子和电子转移路线；在光俘获和ATP水解过程中，无效地能量偶合）。他们还为MoFe蛋白质的电子转移和能量转导（ATP水解）配偶体的连接问题，提出了一种模式。里斯领导的研究小组，最近也以2.9 ?的分辨率，解决了蛋白质的结构问题。

生物学上的固氮，将双原子的氮分子N₂转化成氮（NH₃），是普遍限于能合成固氮酶的一定原核生物中的一种反应。该反应必须高能量的输入，每固定一个N₂分子，至少需要相当于大约16个ATP水解；其能量（ATP）直接来自发生在同一生物体内的光合成作用（例如蓝细菌和其它光合成细菌）；或间接来自所供给的还原碳基质。就商业性根瘤菌属中的重要细菌而言，是通过豆科植物（例如大豆）发挥作用，在其根部形成有益的根瘤。增加生物氮的固定将会提高粮食产量，尤其是在第三世界国家，降低成本和减少因流入地面及地下水中的肥料所造成的污染问题。

固氮酶MoFe-蛋白质是相对分子量约为240 K的—种α₂β₂四聚体。α和β亚级，分别由491和522个氨基酸组成。该四聚体包含了30个Fe和2个Mo原子，以两种类型的金属束形式出现。金和里斯已模拟了这些结构。亚级的每一个α-β对，包括一个“P-束”，组成两个4Fe-4s立方体，被Fe原子之间的两个半胱氨酸硫桥维系在一块；在每一立方体的临近角处的两个亚硫之间，大概还存有第三个二硫键。在每一亚级中发挥作用的，不仅仅是桥连半胱氨酸，还有两个另外的半胱氨酸，通过协助固定在束的角处4个Fe原子而发挥作用，将其固定在αβ-亚级的界面上。

和在其他蛋白质中出现的Fe-s束相比，上述束是极不寻常的。电子顺磁共振（EPR）光谱学业已表明，在其余酶内，所有的Fe都是以亚铁形式存在。企图制备包含（4Fe-4s）束稳定模式复合物的努力，至今还没成功，推测起来，是因为高负电荷密度。金和里斯表明，在固氮酶内，虽然“P-束”被掩埋在一种起支配作用的疏水环境中，但每一对都固定于能够提供必需静电稳定作用的6个螺旋的氮基末端处。瞬时动力学和EPR的结果暗示，通过电子转移到金属中心的第三种形式中，P-束得到氧化，处于催化循环中的关键点上，当二氮（N₂）被不可逆地还原（固定）到氨中时。

FeMo-辅助因子，大概是N₂结合的位点。虽然还不清楚，N₂的相互作用，最初是和Mo、Fe或S^-2化合物。查特（Chatt）和其他人所进行的化学研究结果指出，N₂的激活发生在Mo中，但FeMo-辅助因子的结构指出了激活是在Fe中的一种可能性。辅助因子中7个Fe原子中的其中6个，具有锥形的配位几何形状，因此从配位上讲是不饱和的，潜在着N₂激活的位点。最近激活的N₂，在Fe（o）络合物上面产生NH₂，对这种观点提供了进一步的支持。

在乌头酸酶中，4Fe-4s位点暗示，FeMo-辅助因子被固定在α-亚级中三个区域的边界处，假如Fe蛋白质被连接进MoFe蛋白质内，是如金和里斯所模拟的那样，那么就很有可能是，一种电子转移路线，从Fe蛋白质开始向P-束运行，然后到达它的FeMo辅助因子配偶体。对于每一次跳跃，关系10-14 ?的距离；Fe蛋白质的氧化速度（200 s^-1），和通过蛋白质模型的电子转移理论相吻合。

认识固氮酶如何发挥作用的关键，在于搞清Mg-ATP水解成质子和电子转移的偶联机制。对于激活和结合N₂，必要质子自由进入低电势的金属位点，这很可能会导致无控制的H₂产生。对NH₃的形成，尚必要N₂的质子化作用。在MoFe蛋白质结构的启迪下，我们能够开始解决这一难题。因为对于N₂来讲，它确定了电子和质子进入FeMo辅助因子中的可能路线。

在固氮酶和至少另外两个依靠ATP/GTP的能量转导系统之间的结构及动力学上的这种相似性，和致癌基因产物P²¹及肌动球蛋白，都在引起人们的极大兴趣。他们对固氮酶的结构与功能所进行的研究，其深刻意义，已远远超越了氮固定的自身范围。

[Nature，1992年12月10日第6404期]