克里斯坦。安芬森于5月14日猝然去逝。享年79岁。他是卓越的蛋白质化学家，对化学和生物学领域均有敏锐的洞察力。1972年，他是国立卫生研究院化学生物学实验室的负责入，由于涉及核糖核酸酶的结构和功能的开创性工作，他和斯坦福 · 穆尔 · 威廉 · 斯坦一起分享了当年的诺贝尔化学奖，去逝的时候。他是位于巴尔的摩的约翰，霍普金斯大学的生物物理化学教授。

在40年代后期，DNA结构还未阐明之前，安芬森就开始了蛋白质生物合成的实验性研究，那时才刚刚知道这个过程具有难以置信的复杂性。但是此过程的总体轮廓和必需成分在他1959年的富有启发性的著作《进化的分子基础》一书中最终被揭示出来。他对这个未知领域的缜密思考和他本人非常相配。

50年代中期，由于阿穆尔公司富有远见地提供了大量牛胰核糖核酸酶样品，这促使他把研究活动也涉足到另一个化学领域。尽管他研究的是核糖核酸酶链的氨基酸序列，但是序列本身很大程度上是由路克菲勒研究所的斯坦和穆尔解决的。其中只有第二条链的全序列被测出，克里斯坦和他的小组集中精力通过蛋白水解和化学途径对肽链作共价修饰。并且研究由此对酶的结构和催化性质造成的影响。用遗传学的方法修饰特定序列，这种可能性还是数十年之后的事情。

他试图完成的一个修饰是把天然分子内的4个二硫键还原为8个巯基基团，不用8M脲这样的变性试剂打开分子，以使S-S基团接触到还原剂，就无法使这个反应彻底完成。这样的过程使酶的催化活性完全丧失，但是这究竟是由于所期望的变性条件造成的。还是4个S-S基团转化为8个SH基因本身就足以失去活性，这还不清楚。

为了制备线性链用以测序，斯坦和穆尔也需要切断二硫基团，并且选择了氧化作用产出8个磺酸官能团，这个反应是不可逆的。所以丧失了所有催化活性。没人感到意外，水溶液中的产物除去无规则卷曲外没有提供任何残余结构的证据。

同磺酸基团相比，巯基基因可以很容易地再氧化为二硫键形式。安芬淼在无氧环境下把他的还原样品透析除去脲一一似乎什么都未发生。然后把溶液置于烧杯内暴露于空气中，过夜后，酶的大部分原始催化活性得以复原一一-蛋白质不借助其他条件重新形成天然结构！这个看似简单的实验的巨大含义使安芬森立即明白:随机卷曲的肽链转化为具独特生物活性结构所需的全部信息都包含在链中的氨基酸残基序列内。由此得出了蛋白质生物合成中最后一步的答案——纯粹是化学，没有生物学“魔力"。

在随后的年月里，经他自己实验室的数十篇论文和他人的数千篇论文的证实，这个结论成为现在被称作“蛋白质折叠问题"的中心原则，即使现在我们也未能对此有详细了解，但是主要的事实仍然成立。近期有关伴侣分子令人着迷的工作使复杂性达到一个全新的水平。但是由基因传到天然结构的信息仍然只依赖于序列。要涵盖克里斯坦 · 安芬森对蛋白质化学和生物学的全部贡献需要一篇长得多的评述，然而由于他用烧杯做的简单实验和他所具备的有准备的头脑，他将全科学史上居重要地位。

[Nature，1995年7月6日]