普立昂——传染性蛋白质颗粒，被认为是引起“疯牛病”、人的_克罗依费尔特 · 雅各布病（CJD）和其他神经疾病的病因。现在似乎又在酵母中不断地蔓延开来。没有理由就此不吃面包，或者不喝啤酒。因为酵母普立昂根本就没有一点表现为健康威胁的暗示。相反，它还可能有助于科学家们找出蛋白质如何能够从细胞到细胞永远保持一种特性（或者疾病）。即采取一种非正常的方式，在新的细胞中补充正常的蛋白质以达到其目的。普立昂能否实现该项绝技——恐怕优于没有DNA或者RNA的任何可能性——超过了是否真有普立昂，而成为这场辩论中的一个主要争论点。

芝加哥大学的遗传学家苏珊 · 林奎斯特（Susan Lindquist）和她的同事们指出，由于新合成的蛋白质变得比较不溶解和相互结块，酵母母细胞出芽生殖的子细胞中，改变了形状的蛋白质似乎创造了一种特性，叫做［PSI⁺］。它不必改变细胞中的DNA就会如此，是一种克隆，这项发现并不能证明哺乳动物中，只有蛋白质才能传染其它的细胞。但是，它却证明了细胞中的蛋白质能够传递特性。林奎斯特说：“那就是非DNA遗传。”

这种见解引起了在普立昂辩论中的，各方面科学家的注意——尽管他们不同意有关的解释——国家糖尿病、消化和肾病研究所的遗传学家里德 · 威克纳（Reed wickner）根据他过去的研究工作，首先提出酵母普立昂确实存在。更加强了［PSI⁺］普立昂模型的论点。他说：“生物化学的证据太落后。”而耶鲁大学的神经病学家劳拉 · 曼纽利迪斯（Laura Manuelidis）却认为潜伏在CJD病和其他疾病中的是病毒，而不是什么传染性蛋白质，并称这项研究“非常奇妙、天生有趣的工作”。她说，由于钻研结块和不溶性模式，研究者们就有可能搞清传染病因。

研究工作集中于一种叫做sup.35的蛋白质。它在酵母的正常菌株中，有助于把DNA转化为蛋白质，但是，在［PSI⁺］菌株中这种蛋白质却没有作用。看来DNA并不是功能失调的原因：DNA明显相同的菌株能够出现正常的［psi⁺］或者异常的［PSI⁺］。研究者们发现只要让其过分地表达sup.35，就能够在［PSI⁺］细胞中引发出这种状态。

科学家们过去没有能力做出什么，是因为［psi⁺］的遗传率联系着sup.35蛋白质中一些特别的物理变化，林奎斯特和她的同事们提出用分析［PSI⁺］和［psi⁺］两种细胞中的sup.35来阻断这种联系。他们用离心机旋转细胞的提取物，从不溶解的团块中分离出可溶性物质，很快就找出了差别：正常细胞中sup.35是可溶的，而在［PSI⁺］细胞中则是不可溶的。他们还把一种荧光分子附着在sup.35蛋白质上，并在活细胞中进行观察，证实了在正常的细胞中它是均匀分布的，而在［PSI⁺］细胞中，它却结成团块。这一发现和哺乳动物普立昂研究相符。研究者们推断，蛋白质团块在细胞质内，通过母细胞传到子细胞，在子细胞芽殖时，团块形状的“种子”，吸收新形成的sup.35和它们在一起，并和蛋白质结合，防止它再起到通常的作用。《EMBO月刊》发表了莫斯科试验心脏病研究所迈克尔 · 特-阿瓦尼斯扬（Michael Ter-Avanesyan）和同事们独立进行研究的结果，他们也发现了蛋白质可溶和不可溶形状的其他证据。

林奎斯特承认酵母的研究结果并不能证实哺乳动物中普立昂的传染性，因为那种普立昂疾病并未涉及出芽细胞。但是，她说绝对不能因此而轻视遗传蛋白质的构型，“它表明有一种我们还未注意到的遗传模式。”其意义甚至超过疯牛病。

［Science，1996年8月］