1997年的诺贝尔化学奖授予3位生物学家，以表彰他们在蛋白质能量转化方面的开创性工作，这一工作将高能化合物形式的腺苷三磷酸（ATP）转换成（由离子的不对称分布在穿过生物膜时所产生的）电能。

丹麦奥尔胡斯大学的杰恩 • 斯库（Jens Skou）因发现钠/钾泵而分享本年度化学奖的一半，加利福尼亚大学洛杉矶分校的保罗 • 博耶（Paul Boyer）、英国医学研究委员会剑桥分子生物学实验室的约翰 • 沃克（John Walker）因各自成功地阐释ATP的合成机理而共同分获另一半化学奖。这3位获奖人在生物能学方面都已有40年以上的研究经历。

斯库50年代后期在这一领域的开创性工作表明，酶能携带由ATP供给的能量，并用这种能量输运物质穿过细胞膜；同时还揭示离子的位置（处于细胞膜内或外）与其浓度相关。斯库通过分析蟹的神经细胞来鉴别导致这种差异的原因，在提取细胞膜时，他鉴别了由钠离子刺激的ATP分解酶。

进一步的研究工作表明，这一蛋白质包括两种亚基，它们以ATP的一个分子为代价，从细胞内和细胞外移动3个钠离子，同时从细胞外向细胞内移动2个钾离子。

博耶和沃克则致力于能量互换问题，他们的思路是，与其研究ATP如何形成穿越细胞膜的离子浓度，不如关注处于这些梯度的能量何以能使低能形态的腺苷二磷酸（ADP）合成为高能的ATP。

位于博德明的格莱恩实验室的彼得 • 米切尔（Peter Miechell）在60年代就揭示出代谢的最终结果一一有机体食物源的分解能形成穿越细胞线粒体膜的氢离子的浓度差，这一工作使他获得了1978年的诺贝尔奖。

博耶在整个70~80年代的工作与ATP合成有关，同时他还研究酶如何利用离子浓度来合成ATP。不久就搞清楚了，这种酶含有大量蛋白质，而它们被分成两部分，即F₀和F₁。前者被紧紧地连接在线粒体膜内，后者则具有ATP结合和合成活性。

在对F₁作了大量研究后，博耶发现，由3个副本构成，其每一副本都拥有两个相同的亚基——α和β。其中β与ATP相连。但这些亚基永不以相同状态出现，其中之一与ATP相连，另一亚基则与ADP分子相连。第三个则具有一个虚的连接点。博耶假定，两种构型间亚基的改变会有统一的模式，通常会呈从虚位点→ADP连接点→ATP连接点的环形状，他称之为“键合变化机理”。

F₁还有另一个亚基——γ亚基，其只有一个副本。博耶假定这种γ亚基类似三缸马达中的曲轴那样在其他亚基内旋转。纽约州立大学健康科学中心的理查德 • 克劳斯说，保罗 • 博耶的工作何以如此不凡就在于这—机理对原有的中心法则提出了有力的挑战。

这一机理提出至今已有16年，这些年来经不断完善，该机理已确立了其地位。对这种机理证明的绝大部分工作出自沃克。沃克自80年代起开始提供有关酶及其作用机理的清晰解释。

沃克一开始是采用低分辨率的电镜来确定不同亚基的顺序。电镜观察结果提示一种棒糖型蛋白质从线粒体膜内伸出。截至1994年，借助X射线晶体学，他已揭示出F₁的所有细节。这一结构有力证实了博耶的预测，表明一种更长的γ亚基推撞着α/β亚基中的一个，迫使这3种亚基各取不同的构型。

至今尚不明了的是F₀的结构和作用以及其何以要用一束氢离子穿过线粒体膜以启动F₁的旋转。试图探明其结构的工作正在抓紧进行中，然而现在要预测沃克能做出什么结果为时尚早。

既然这些信息不明，那么今次诺贝尔化学奖的授予是否失之过急？对此，卡内基梅隆大学的戴维 • 哈克尼认为，保罗 • 博耶毕生为此而奋斗，他的所有的目前尚有争议的研究结论，最终都将证明是正确的。

博耶的工作最引起争议的是F₁的旋转，很可能是早些年对此的图像证明导致了诺贝尔奖的授予。

德国奥斯纳布吕克大学的理查德 • 克劳斯（Richard Cross）和沃尔夫冈 • 容格（Wolfgang Junge）分别给出了旋转的间接证据。而东京理工学院的正辅吉田通过将细丝吸附到γ亚基，拍摄到了这种旋转的真实图像。克劳斯确信上述工作对诺贝尔评委会有很深的影响。他说，当吉田向评委们出示这些摄片时，人们无不为之惊叹。

［江世亮译自Nature，1997年10月23日］